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Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierungcite-ref-4[4], der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen.cite-ref-akt-5-0[5] FAD kann im Gegensatz zum NAD+ einzelne Elektronen übertragen.cite-ref-akt-5-1[5] Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren.cite-ref-6[6]

• Struktur und chemische Eigenschaften

• Enzyme, die FAD verwenden

• Siehe auch

• Weblinks

• Einzelnachweise

FAD besteht aus Adenosindiphosphat, das mit Riboflavin (Vitamin B2) verknüpft ist. Alternativ könnte man auch sagen, es bestehe aus Adenosin-Monophosphat (AMP), an welchem Flavinmononukleotid (FMN) gebunden ist. Die „reaktiven“ Stickstoffatome befinden sich im Isoalloxazinring des Moleküls.

Das oxidierte FAD geht durch Aufnahme zweier Protonen (H+) und zweier Elektronen (e−) in die reduzierte Form FADH2 über:cite-ref-r-mpp-2-2[2] Man bezeichnet dies als einen ECEC-Mechanismus (e für elektrochemischer Schritt, c für chemischer Schritt der Protonierung), wobei die zweite Protonierung nur in ausreichend saurer Lösung erfolgt. Der Übergang zwischen dem ECE-Mechanismus ohne abschließende Übertragung eines Protons und des ECEC-Mechanismus ist außerdem noch von der chemischen Umgebung abhängig: Für freies FAD in Lösung überlappen ECE- und ECEC-Mechanismus bei pH 6,7cite-ref-flavoenzymes-7-0[7], auf Oberflächen immobilisiertes FAD wird erst bei etwa pH 9 nach dem ECE-Mechanismus reduziert.cite-ref-8[8]

Das Redoxpotential des FAD liegt unter Standardbedingungen bei −219 mV vs. NHE.cite-ref-flavoenzymes-7-1[7]

Eine Lösung von Flavin-Adenin-Dinukleotid in Wasser (10 g·l−1) besitzt einen pH-Wert von etwa 6.

Zu den Enzymen, die FAD verwenden, gehören die:

• Monoamin-Oxidase

• Ferredoxin-NADP+ Reduktase

• Glucose-Oxidase (GOx)

• Cellobiose Dehydrogenase

• Nitratreduktase

• Succinat-Dehydrogenase

• Dihydrolipoyl-Dehydrogenase

• Acyl-CoA-Dehydrogenase

• Vitamin B2

• FAD-Synthetase

• Flavin-Adenin-Dinukleotid

cite-note-cosing-11. Eintrag zu DISODIUM FLAVINE ADENINE DINUCLEOTIDE in der CosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 23. Oktober 2021.

cite-note-r-mpp-22. Eintrag zu Flavin-Adenin-Dinucleotid. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 13. Februar 2019.

cite-note-sigma-32. Datenblatt Flavin adenine dinucleotide disodium salt hydrate bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 13. Februar 2019 (PDF).

cite-note-44. ↑ U. Dettmer, M. Folkerts, E. Kächler, A. Sönnichsen: Intensivkurs Biochemie, 1. Auflage, Elsevier Verlag, München 2005, ISBN 3-437-44450-6, S. 10.

cite-note-akt-55. ↑ K. Aktories, U. Förstermann, F. B. Hofmann, K. Starke: Allgemeine und Spezielle Pharmakologie und Toxikologie: Begründet von W. Forth, D. Henschler, W. Rummel, 10. Auflage, Elsevier Verlag, München, ISBN 3-437-42522-6, S. 762.

cite-note-66. ↑ H. Renz: Integrative Klinische Chemie und Laboratoriumsmedizin. Pathophysiologie – Pathobiochemie – Hämatalogie, 1. Auflage, de Gruyter Verlag, Berlin 2003, ISBN 3-11-017367-0, S. 616.

cite-note-flavoenzymes-77. ↑ Müller, F.; Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 1991, Vol. 1, CRC Press London.

cite-note-88. ↑ Nöll et al., In: Langmuir B, 2006, 22, S. 2378–2383.